Lumicks超分辨单分子动力分析仪(荧光光镊)-Quantum量子科学仪器贸易(北京)有限公司

荷兰Lumicks C-Trap

超分辨单分子动力分析仪（荧光光镊）

产品简介：

超分辨单分子动力分析仪（荧光光镊）--C-Trap，是世界上首款将光镊、共聚焦或STED 超分辨显微镜和微流控系统结合的单分子操控仪器。C-Trap通过高度聚焦激光束产生的力来操作纳米/微米颗粒，实现了对生物分子的单分子操纵，并且结合力学检测系统和共聚焦或 STED 超分辨显微镜，可以定位反应的结合位点，并实时监测生物分子的单分子动力学特性。C-Trap可以揭示大量分子相互作用的机制，包括：DNA的修复、DNA的复制和转录、核糖体的翻译、生物分子马达和酶、细胞膜的相互作用、DNA-DNA的相互作用、DNA发夹结构动力学、DNA/RNA的结构动力学蛋白质的折叠（去折叠）、DNA的组织化和染色质化、细胞的运动机制等信息。

Lumicks 超分辨单分子动力分析仪技术特征：

√ 多重连续激光光阱捕获
√ 无与伦比的刚性范围
√ 较低的力学噪声
√ 绝对的3D捕获定位

√ 超稳定负压驱动微流体
√ 自动控制的微流控芯片
√ 高度相关的力学-荧光数据采集

√ 多重共聚焦扫描荧光显微镜
√ 单光子灵敏度
√ 可升级到STED超分辨率

技术原理：

Lumicks超分辨单分子动力分析仪主要由微液流控制系统、光镊操纵系统、力学检测系统以及共聚焦（超分辨率显微镜）成像系统组成。微液流控制系统采用分通道集成设计，避免反应体系交叉污染，确保多步骤生物反应原位进行；光镊系统通过高度聚焦激光束产生的力来操作纳米或微米级的介电质颗粒，实现了对生物分子的单分子水平的操纵；结合力学检测系统和共聚焦（超分辨率显微镜）成像系统，同时从力学和光学角度，高精度定位反应的结合位点，实时监测生物分子的单分子动力学特性。

应用领域：

应用包括：利用 CTFM（Correlative Tweezers – Fluorescence Microscopy）揭示大量分子相互作用机制的详细信息，主要包括：

DNA的修复	中间纤维	核糖体的翻译	细胞的运动机制
DNA的复制和转录	生物分子马达和酶	细胞膜的相互作用	DNA-DNA的相互作用
DNA发夹结构动力学	DNA/RNA的结构动力学	蛋白质的折叠（去折叠）	DNA的组织化和染色质化

DNA-蛋白互作可视化	蛋白折叠/去折叠
微管微丝的力学特性的研究	膜蛋白、膜融合的研究
小分子、酶活性的研究	细胞骨架、分子马达动力学的研究

应用案例（点击查看）


DNA修复机制和非同源末端连接（NHEJ）单分子可视化	使用光镊在单分子水平检测蛋白折叠、去折叠和构象动力学

光镊结合STED超分辨技术揭示DNA与蛋白相互作用	机械力作用下DNA结构变化的实时可视化

C-Trap规格参数：

■ 光镊：	■ 共聚焦显微镜：
检测范围：50μ m×50μ m×35μ m(x,y,z) 独立光阱数目：1-4 光阱类型：持续的激光提供稳定精确的高强度捕获力学检测分辨率： <0.1pN @100Hz, 2μ m 聚苯乙烯微球（由生物样品决定）最大逃逸力：1000pN , 4.5μm 聚苯乙烯微球应力稳定性：＜1pN 光阱转角频率：0.1kHz-15kHz 光阱距离分辨率：<0.3nm @100Hz 小步移： <0.5nm 光阱移动特性：所有光阱可在 x,y 平面独立移动；1+2，3+4 可在三维空间成对移动运动微球追踪精确度：<3nm @ 100Hz 视频分析	可视范围：50μm×35μm（x,y）共聚焦颜色：多可三色共用，从 488nm 到 647nm 之间的十种波长中选择共聚焦分辨率：衍射极限之内 STED 分辨率：<35nm 扫描速度：线性扫描速度 200Hz 定位精度：<15nm 光斑定位精确度：<1nm 背景抑制极限：100nM @1ms 积分时间敏感度：极低的亮度检测极限以及单光子计数。可检测单个 eGFP 其他值得注意的特点：和光镊完美的结合，交互式体验
■ u-Flux 微流控：	■ 软件：
微流控流动系统：负压系统可以在层流环境下检测到亚纳米级别的位移用于远程操控的自动阀无位移偏差单分子测量零干扰多达11个注射器可以接到流动池上来实现复杂的多重蛋白分析	C-Trap便捷直观的双屏显示界面给您的实验操作带来极大便利；您可通过手动点击操纵杆或通过简单的命令来自动控制诸如光阱位置，平台位置，微流体以及数据记录等过程。以用户为中心的软件操作界面以及简易的操作流程使复杂的单分子实验过程（微球捕获，分子的连接，随后的操纵以及成像整个过程）在数分钟之内即可完成。

文献列表（点击查看）

1.Brouwer et al. Sliding Sleeves of XRCC4-XLF Bridge DNA and Connect Fragments of Broken DNA. Nature. 2016. Vol 535.
2.Candelli et al. Visualization and quantification of nascent RAD51 filament formation at single-monomer resolution. PNAS. 2014

3.Heller et al. STED nanoscopy combined with optical tweezers reveals protein dynamics on densely covered DNA. Nature. 2013.

4.Kurniawan et al. Fibrin Networks Support Recurring Mechanical Loads by Adapting their Structure across Multiple Scales. Biophysical Journal. 2016.

各大用户遍布全球